23 – Sur la formation d’enzymes respiratoires chez un mutant d’Escherichia coli streptomycino-résistant et auxotrophe pour l’hémine

Annales Institut Pasteur, 1957, 92, pp. 396-412.

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ABSTRACT: Dans le présent mémoire nous décrivons les propriétés d’un mutant d’Escherichia coli obtenu par sélection en présence de streptomycine. Ce mutant est caractérisé par la streptomycino-résistance et par l’incapacité de synthétises l’hemine.


ABSTRACT: Dans le présent mémoire nous décrivons les propriétés d’un mutant d’Escherichia coli obtenu par sélection en présence de streptomycine. Ce mutant est caractérisé par la streptomycino-résistance et par l’incapacité de synthétises l’hemine.

22 – Photo-restauration de bactéries dépourvues de porphyrines

Ann. Institut Pasteur, 1956, 90, pp. 127-132.

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ABSTRACT: Molecules containing porphyric groupe do not influence the photo-restoration of E. Coli strains studied by the authors. In consequence, in the case of these strains : a) The porphyrins do not appreciably act as chromophores in the photo-restoration process. This fact should be discussed as soon as a sufficiently precise action spectrum of light on E. Coli will be available. b) The catalase and peroxydase enzymes do not appreciably participate in the photo-restoration process, which remains indefinite. We can only state that this process does not apply to lesions due to the activity of photo-formed peroxydes. So it seems that photo-restoration is very different from restoration by catalase, which is an essentially peroxydase process.


ABSTRACT: Molecules containing porphyric groupe do not influence the photo-restoration of E. Coli strains studied by the authors. In consequence, in the case of these strains : a) The porphyrins do not appreciably act as chromophores in the photo-restoration process. This fact should be discussed as soon as a sufficiently precise action spectrum of light on E. Coli will be available. b) The catalase and peroxydase enzymes do not appreciably participate in the photo-restoration process, which remains indefinite. We can only state that this process does not apply to lesions due to the activity of photo-formed peroxydes. So it seems that photo-restoration is very different from restoration by catalase, which is an essentially peroxydase process.

21 – Reconstitution in vitro de la catalase

C.R. Acad., Sci., 1955, 241, pp. 1353-1355.

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ABSTRACT: On peut obtenir l’apoenzyme de la catalase sous forme d’extraits solubles à partir du mutant H7 d’Escherichia coli, auxotrophe pour l’hémine, dépourvu d’activité catalasique. L’addition d’hémine à l’apoenzyme permet la reconstitution in vitro de la catalase active. Le mutant isolé permet d’effectuer une résolution “physiologique” de la catalase.


ABSTRACT: On peut obtenir l’apoenzyme de la catalase sous forme d’extraits solubles à partir du mutant H7 d’Escherichia coli, auxotrophe pour l’hémine, dépourvu d’activité catalasique. L’addition d’hémine à l’apoenzyme permet la reconstitution in vitro de la catalase active. Le mutant isolé permet d’effectuer une résolution “physiologique” de la catalase.

20 – Photorestoration in porphyrin-less mutants of Escherichia coli

Microbial Genetic Bulletin, E. Witkin, 1955 – Résumés

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19 – Formation d’enzymes respiratoires chez un mutant d’Escherichia coli streptomycino-résistant ne manifestant pas d’activité respiratoire

3ème Congrès Intern. Biochim., Bruxelles, 1955, p 98 – Résumés des communications.

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18 – Isolement de mutants d’Escherichia coli streptomycino-résistants dépourvus d’enzymes respiratoires. Action de l’hémine sur la formation de ces enzymes chez le mutant H-7

C.R. Acad., Sci., 1955, 240, pp. 374-376.

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ABSTRACT: Le mutant H7 diffère du type normal par la perte du pouvoir de synthétises l’hémine. L’étude de ce mutant doit permettre de déterminer quels sont, chez E. coli, les systèmes enzymatiques dont la synthèse et l’activité sont liées directement ou indirectement à la présence du groupement héminique. L’étude de l’action très marquée de l’hémine sur la formation de l’hydrogénase pourrait apporter une confirmation expérimentale à l’hypothèse que cet enzyme possède un groupement héminique.


ABSTRACT: Le mutant H7 diffère du type normal par la perte du pouvoir de synthétises l’hémine. L’étude de ce mutant doit permettre de déterminer quels sont, chez E. coli, les systèmes enzymatiques dont la synthèse et l’activité sont liées directement ou indirectement à la présence du groupement héminique. L’étude de l’action très marquée de l’hémine sur la formation de l’hydrogénase pourrait apporter une confirmation expérimentale à l’hypothèse que cet enzyme possède un groupement héminique.

17 – L’action de la ribonuéclase et de la désoxyribonucléase sur l’incorporation de glycocolle radioactif dans les protéines de lysats de Micrococcus lysodeikticus

Biochim. Biophys. Acta. 15, 99. pp. 425-431.

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ABSTRACT: Nous avons observé une forte incorporation du clycocolle radioactif dans les protéines de Micrococcus lysodeikticus non lysé et lysé avec du lysozyme en présence de saccharose. La ribonucléase dégrade l’acide ribonucléique des lysats et supprime presque totalement l’incorporation du glycocolle dans les protéines. Elle n’agit pratiquement pas sur les suspensions bactériennes intactes. La désoxyribonucléase stimule notablement l’incorporation du glycocolle dans les protéines des lysats, tout en dégradant l’ADN de ces derniers; elle active leur respiration. Cet enzyme ne semble pas avoir d’action sur les suspensions bactériennes intactes. L’ATP ajouté comme source d’énergie diminue l’incorporation du glycocolle. Comme transporteur de phosphate, il n’agit pas sur la synthèse protéique. Deux hypothèses sont envisagées afin d’essayer d’expliquer l’effet stimulant de la désoxyribonucléase sur l’incorporation du glycocolle dans les protéines des lysats en présence de saccharose.


ABSTRACT: Nous avons observé une forte incorporation du clycocolle radioactif dans les protéines de Micrococcus lysodeikticus non lysé et lysé avec du lysozyme en présence de saccharose. La ribonucléase dégrade l’acide ribonucléique des lysats et supprime presque totalement l’incorporation du glycocolle dans les protéines. Elle n’agit pratiquement pas sur les suspensions bactériennes intactes. La désoxyribonucléase stimule notablement l’incorporation du glycocolle dans les protéines des lysats, tout en dégradant l’ADN de ces derniers; elle active leur respiration. Cet enzyme ne semble pas avoir d’action sur les suspensions bactériennes intactes. L’ATP ajouté comme source d’énergie diminue l’incorporation du glycocolle. Comme transporteur de phosphate, il n’agit pas sur la synthèse protéique. Deux hypothèses sont envisagées afin d’essayer d’expliquer l’effet stimulant de la désoxyribonucléase sur l’incorporation du glycocolle dans les protéines des lysats en présence de saccharose.

16 – L’absence de cytochromes et de certains systèmes enzymatiques dans un nouveau mutant d’Escherichia coli streptomycino-résistant. Comparaison avec la souche sensible dont il dérive.

C.R. Acad., Sci., 1954, 238, pp. 852-854.

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ABSTRACT: D’après ces travaux, nous étions en mesure de penser que la streptomycine ajoutée à une culture bactérienne, était capable d’empêcher l’assimilation normale des métaux par les bactéries et agissait ainsi indirectement sur les systèmes des oxydases et des deshydrogénases. Elle créerait donc un nouvel équilibre dans la répartition des métaux utilisés par la souche résistante pour sa prolifération. cette hypothèse trouve un appui dans le fait que la souche streptomcino-résistante contient beaucoup moins de fer (45%) que la souche sensible. L’hypothèse se trouve encore étayée par notre observation que la streptomycine, même à doses élevées, n’agit pas sur les deshydrogénases formique, lactique et succinique ni sur celles du glucose.


ABSTRACT: D’après ces travaux, nous étions en mesure de penser que la streptomycine ajoutée à une culture bactérienne, était capable d’empêcher l’assimilation normale des métaux par les bactéries et agissait ainsi indirectement sur les systèmes des oxydases et des deshydrogénases. Elle créerait donc un nouvel équilibre dans la répartition des métaux utilisés par la souche résistante pour sa prolifération. cette hypothèse trouve un appui dans le fait que la souche streptomcino-résistante contient beaucoup moins de fer (45%) que la souche sensible. L’hypothèse se trouve encore étayée par notre observation que la streptomycine, même à doses élevées, n’agit pas sur les deshydrogénases formique, lactique et succinique ni sur celles du glucose.

15 – Etude à l’aide du 32P de l’accumulation des acides nucléiques chez Staphylococcus aureus et Salmonella enteritidis résistants et sensibles à la streptomycine

Annales Institut Pasteur, 1954, 86, pp. 115-117.

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ABSTRACT: A l’aide du 32P nous avons suivi l’accumulation d’acides nucléiques chez les souches de Salmonella enteritidis et de Staphylococcus aureus, sensibles et résistantes à la streptomycine. Les souches résistantes accumulent à certaines périodes de leur prolifération plus de 32P que les souches sensibles. Elles sont plus riches en acides nucléiques, ainsi que nous l’avons contrôlé par les dosages chimiques des acides nucléiques. La quantité de 32P encorporé dans les acides nucléiques est d’environ 50% de la quantité totale de 32P fixé par les bactéries à la 24ème heure de leur prolifération.


ABSTRACT: A l’aide du 32P nous avons suivi l’accumulation d’acides nucléiques chez les souches de Salmonella enteritidis et de Staphylococcus aureus, sensibles et résistantes à la streptomycine. Les souches résistantes accumulent à certaines périodes de leur prolifération plus de 32P que les souches sensibles. Elles sont plus riches en acides nucléiques, ainsi que nous l’avons contrôlé par les dosages chimiques des acides nucléiques. La quantité de 32P encorporé dans les acides nucléiques est d’environ 50% de la quantité totale de 32P fixé par les bactéries à la 24ème heure de leur prolifération.

14 – Etude des acides nucléiques de souches bactériennes résistantes à la streptomycine et de souches de mêmes espèces mais sensibles à l’antibiotique

Annales Institut Pasteur, 1953, 85, pp. 463-469.

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ABSTRACT: Les souches streptomycino-résistantes de diverses espèces bactériennes sont, à certaines périodes de leur prolifération, beaucoup plus riches en acides ribonucléiques que les souches sensibles de même espèces. Les souches de Salmonella enteritidis résistant à la streptomycine sont, en outre, plus riches en acide désoxyribonucléique que les souches sensibles. La vitesse de prolifération des souches streptomycine-résistantes ne semble pas dépendre du taux d’acide ribonucléique. Les microgranules provenant d’une souche de Salmonella entertidis streptomycino-résistantes soun beaucoup plus riches en ARN et en ADN que les granules provenant de la souche sensible. La souche résistante est plus riche en fraction”libre” d’acide ribonucléique que la souche sensible. Les souches résistantes accumulent des quantités considérables d’ARN, tandis que leur teneur en protéines reste identique à celle des souches sensibles à la streptomycine.


ABSTRACT: Les souches streptomycino-résistantes de diverses espèces bactériennes sont, à certaines périodes de leur prolifération, beaucoup plus riches en acides ribonucléiques que les souches sensibles de même espèces. Les souches de Salmonella enteritidis résistant à la streptomycine sont, en outre, plus riches en acide désoxyribonucléique que les souches sensibles. La vitesse de prolifération des souches streptomycine-résistantes ne semble pas dépendre du taux d’acide ribonucléique. Les microgranules provenant d’une souche de Salmonella entertidis streptomycino-résistantes soun beaucoup plus riches en ARN et en ADN que les granules provenant de la souche sensible. La souche résistante est plus riche en fraction”libre” d’acide ribonucléique que la souche sensible. Les souches résistantes accumulent des quantités considérables d’ARN, tandis que leur teneur en protéines reste identique à celle des souches sensibles à la streptomycine.