40 – Acide aminé – acide ribonucléique, intermédiaire dans la synthèse des liaisons peptidiques
VI- Biochim. Biophys. Acta., 1963, 72, pp. 585-597.
Available in French only
ABSTRACT: Des enzymes purifiés d’Alcaligenes faecalis forment des peptides à partir d’acides aminés libres en présence d’une fraction d’ARN. Cet ARN accepte tous les L-acides aminés “activés” en présence de chacun des quatre ribonucleoside 5′-triphosphates; le complexe “acide mainé-ARN” a été isolé. La fraction d’ARN actif fut identifié comme ARN à marquage rapide, mélange d’ARN messager et d’ARN éosomal. Les analogues de bases, incorporés dans cette fraction modifient sa capacité à fixer les acides aminés.
ABSTRACT: Des enzymes purifiés d’Alcaligenes faecalis forment des peptides à partir d’acides aminés libres en présence d’une fraction d’ARN. Cet ARN accepte tous les L-acides aminés “activés” en présence de chacun des quatre ribonucleoside 5′-triphosphates; le complexe “acide mainé-ARN” a été isolé. La fraction d’ARN actif fut identifié comme ARN à marquage rapide, mélange d’ARN messager et d’ARN éosomal. Les analogues de bases, incorporés dans cette fraction modifient sa capacité à fixer les acides aminés.
39 – Participation of an RNA fraction in peptide synthesis in the presence of a purified enzyme system from Alcaligenes faecalis
Biochim. Biophys. Res. Comm., 1962, 8, pp. 15-19.
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ABSTRACT: In this paper we present evidence showing that an RNA fraction is required for amino dependent release of P1 from ribonucleoside triphosphates and for peptide synthesis. We also report the finding that in the presence of the enzymes and nucleoside triphosphates C14-amino acids become linked covalently to the RNA fraction.
ABSTRACT: In this paper we present evidence showing that an RNA fraction is required for amino dependent release of P1 from ribonucleoside triphosphates and for peptide synthesis. We also report the finding that in the presence of the enzymes and nucleoside triphosphates C14-amino acids become linked covalently to the RNA fraction.
38 – Rôle des polypeptide-synthétases dans la formation de peptides spécifiques en présence de ribonucléoside triphosphates
Biochim. Biophys. Acta., 1962, 56, pp. 559-570.
Available in French only
ABSTRACT: Les polypeptide synthétases purifiées à partir d’extraits d’Aclaligenes faecalis possèdent la capacité de synthétiser in vitro différents peptides à partir d’un ou de plusieurs acides aminés en présence soit d’ATP, GTP, UTP ou de CTP. Un groupe spécifique de L-acides aminés permet la dégradation de chacun des quatre ribonucléoside triphosphates en ribonucléoside diphosphate et en phosphore minéral. La stoechiométrie de la réaction est établie. La composition de certains peptides formés est déterminée par les méthodes chimiques et enzymatiques.
ABSTRACT: Les polypeptide synthétases purifiées à partir d’extraits d’Aclaligenes faecalis possèdent la capacité de synthétiser in vitro différents peptides à partir d’un ou de plusieurs acides aminés en présence soit d’ATP, GTP, UTP ou de CTP. Un groupe spécifique de L-acides aminés permet la dégradation de chacun des quatre ribonucléoside triphosphates en ribonucléoside diphosphate et en phosphore minéral. La stoechiométrie de la réaction est établie. La composition de certains peptides formés est déterminée par les méthodes chimiques et enzymatiques.
37 – Synthèse de peptides par des fractions subcellulaires préparées à partir du foie de Rat
C.R. Acad. Sci. 1961, 253, pp.567-569
Available in French only
ABSTRACT: Les résultats rapportés dans la présente Note montrent la présence de polypeptide-synthétases dans les préparations particulaires et “l’enzyme pH5” obtenues à partir du foie de Rat. Le GTP pouvant être indirectement utilisé pour la formation de liaisons peptidiques, il est ainsi possible d’expliquer son rôle de facteur indispensable dans différents systèmes permettant l’incorporation des acides aminés dans les protéines.
ABSTRACT: Les résultats rapportés dans la présente Note montrent la présence de polypeptide-synthétases dans les préparations particulaires et “l’enzyme pH5” obtenues à partir du foie de Rat. Le GTP pouvant être indirectement utilisé pour la formation de liaisons peptidiques, il est ainsi possible d’expliquer son rôle de facteur indispensable dans différents systèmes permettant l’incorporation des acides aminés dans les protéines.
36 – Discussions, Symposium sur la Biosynthèse des Protéines
Discussions, Symposium sur la Biosynthèse des Protéines.
Vème Congrès International de Biochimie, Moscou, 1961.
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35 – Synthèses de peptides spécifiques par un système enzymatique purifié d’Alcaligenes faecalis
Vème Congrès International de Biochimie de Moscou, 1961, p.24.
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34 – Ribonucléoside-triphosphates et synthèse enzymatique de liaisons peptidiques
Symposium sur les Acides Ribonucléiques et les Polyphosphates.
C.N.R.S., 1961, pp. 474-475.
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33 – Ribonucléosidetriphosphates et synthèses de peptides spécifiques par des enzymes purifiés
Bull. Soc. Chim. Biol., 1961,43, pp.1017-1030.
Available in French only
ABSTRACT: Conclusion of conference : Les enzymes que nous avons isolé et purifiés à partir d’Alcaligenes faecalis sont capables de catalyser en présence d’acides aminés la dégradation des quatre ribonucléosidetriphosphates en orthophosphate et nucléosidediphosphates. Chacun des quatre enzymes est spécifique non seulement d’un type de nucléotide, mais également d’un groupe d’acides aminés. Ces enzymes possèdent le pouvoir de distinguer les acides aminés entre eux. Le processus de libération de l’orthophosphate s’accompagne de la formation de liaisons peptidiques. Une multitude de peptides, combinaisons variées, peuvent être formés par ces systèmes enzymatiques. Les peptides contenant un seul acide aminé peuvent également être formés. Par le mécanisme que nous venons de voir ces enzymes fournissent à partir de ribonucléosidetriphosphates les nucléosidediphosphates qui sont d’excellents substrats pour la polynucléotide-phosphorylase, enzyme capable de synthétiser les acides ribonucléiques. Ces observations suggèrent qu’un lien étroit existerait dans le fonctionnement et l’équilibre entre ces deux systèmes enzymatiques en particulier. Nous revenons à l’idée que des précurseurs communs peuvent être formés et utilisée dans la biosynthèse des protéines et des acides ribonucléiques c’est-à-dire des ribonucléoprotéines constituant majeur des cellules de différentes espèces.
ABSTRACT: Conclusion of conference : Les enzymes que nous avons isolé et purifiés à partir d’Alcaligenes faecalis sont capables de catalyser en présence d’acides aminés la dégradation des quatre ribonucléosidetriphosphates en orthophosphate et nucléosidediphosphates. Chacun des quatre enzymes est spécifique non seulement d’un type de nucléotide, mais également d’un groupe d’acides aminés. Ces enzymes possèdent le pouvoir de distinguer les acides aminés entre eux. Le processus de libération de l’orthophosphate s’accompagne de la formation de liaisons peptidiques. Une multitude de peptides, combinaisons variées, peuvent être formés par ces systèmes enzymatiques. Les peptides contenant un seul acide aminé peuvent également être formés. Par le mécanisme que nous venons de voir ces enzymes fournissent à partir de ribonucléosidetriphosphates les nucléosidediphosphates qui sont d’excellents substrats pour la polynucléotide-phosphorylase, enzyme capable de synthétiser les acides ribonucléiques. Ces observations suggèrent qu’un lien étroit existerait dans le fonctionnement et l’équilibre entre ces deux systèmes enzymatiques en particulier. Nous revenons à l’idée que des précurseurs communs peuvent être formés et utilisée dans la biosynthèse des protéines et des acides ribonucléiques c’est-à-dire des ribonucléoprotéines constituant majeur des cellules de différentes espèces.
32 – Ribonucleoside-5′-triphosphate dependent synthesis of peptides by the purified amino acid incorporation enzyme
Progress in Biophysics and Biophysical Chemistry, Pergamon Press, 1961, 11, p. 238.
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31 – Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system. IV- Exchange of diphosphonucleosides with homologous triphosphonucleosides by the “amino acid incorporation enzyme
Biochim. Biophys. Acta., 1960,41, pp.111-115.
Available in English only
ABSTRACT: A highly purified preparation of the “amino acid incorporation enzyme” is capable of catalysing the transfer of phosphate from triphosphonucleosides to homologous diphosphonucleosides (ATP-ADP; UTP-UDP; CTP-CDP; GTP-GDP). Thermal inactivation ot this enzyme preparation suggerst the existance of four differnnt and specific enzymes each capable of catalysing the Mg++ dependent exchange of one pair of nucleotides. The purified enzymic preparation is free of diphosphonucleoside kinase (ATP+UDP<=>UTP+ADP), monophosphonucleoside kinase (ATP+UMP<=>ADP+UDP) and myokinase (2 ADP<=>ATP+AMP)
ABSTRACT: A highly purified preparation of the “amino acid incorporation enzyme” is capable of catalysing the transfer of phosphate from triphosphonucleosides to homologous diphosphonucleosides (ATP-ADP; UTP-UDP; CTP-CDP; GTP-GDP). Thermal inactivation ot this enzyme preparation suggerst the existance of four differnnt and specific enzymes each capable of catalysing the Mg++ dependent exchange of one pair of nucleotides. The purified enzymic preparation is free of diphosphonucleoside kinase (ATP+UDP<=>UTP+ADP), monophosphonucleoside kinase (ATP+UMP<=>ADP+UDP) and myokinase (2 ADP<=>ATP+AMP)
