28 – Identification de quatre kinases spécifiques des diphosphonucléosides dans une préparation enzymatique d’origine bactérienne

C.R. Acad. Sci., 1959, 248,pp. 1146-1448. Available in French only ABSTRACT: L’ensemble de ces résultats montre que la fraction EAA, par ses quatre réactions d’échange diffère de la synthétase du glutathion qui, ainsi que nous l’avons observé, n’échange que l’ATP avec l’ADP. Ceci explique aisément l’incapacité de la synthétase du glutathion à remplacer notre fraction enzymatique EAA pour l’incorporation des acides aminés. En revanche in est remarquable de constater qu’un système enzymatique impliqué dans l’incorporation d’un grand nombre d’acides aminés se montre capable d’activer le transfert du phosphore entre les quatre principaux nucléotides. Il est difficile de ne pas supposer qu’il y ait une association nécessaire entre cette activité phosphotransférasique et l’activité responsable de l’incorporation des acides aminés.Voir le document